DEFINICIÒN
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos; son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de proporcionar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.
Las enzimas son esenciales para todas las funciones corporales y se encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los intestinos (jugo pancreático, jugo y mucosa intestinal), la sangre y en cada órgano y célula del cuerpo.
Estructura química de la enzima
Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas.
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas.
Cuando los análisis químicos demuestran que la enzima es una proteína conjugada, pueden distinguirse en los dos partes bien diferenciados:
- El grupo prosteico (Coenzima)
- La proteína (Apoenzima)
Función de las enzimas
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
Las enzimas, se consideran como catalizadores altamente específicos que:
- Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
- Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.
- Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.
MECANISMOS DE ACCION ENZIMATICA
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:
- Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
- Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
Clasificación de las enzimas según su actividad.-
| Tipo de enzimas | Actividad |
| Hidrolasas | Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. |
| Isomerasas | Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización. |
| Ligasas | Catalizan la unión de moléculas. |
| Liasas | Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces. |
| Oxidorreductasas | Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico. |
| Tansferasas | Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra. |
Factores que afectan la actividad enzimática
Concentración del sustrato. A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima. Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Temperatura. Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
CATALISIS
La catálisis enzimática es una disciplina de la enzimología que estudia los mecanismos de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucleicos con actividad enzimática pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos.
La catálisis es el proceso a través del cual se incrementa la velocidad de una reacción química. El proceso de catálisis implica la presencia de una sustancia que, si bien es cierto, es parte del sistema en reacción, la misma se puede llevar a cabo sin la primera. Esta sustancia se llama catalizador. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, reaccionando, regenerándose y que puede ser recuperado al final de la reacción (el catalizador se fragmenta en pequeñas particulas para acelerar el proceso). Si retarda la reacción se llama inhibidor.
La velocidad de reacción depende de las velocidades de los pasos del mecanismo. La función del catalizador es simplemente proveer un mecanismo adicional (ruta diferente) para ir de reactivos a productos. Este mecanismo de alternativa tiene una energía de activación menor que el mecanismo en ausencia de catalizador; por otra parte, normalmente el Factor de Frecuencia A -véase también Cinética y Mecanismos de Reacción- es parecido para la reacción no catalizada y la catalizada. De aquí que la constante de velocidad de la reacción catalizada sea mayor que la no catalizada.
